Przejdź do zawartości

Chylomikrony

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Budowa chylomikronu
Apolipoproteiny: ApoA, ApoB, ApoC, ApoE; T (triacyloglicerole, trójglicerydy); C (cholesterol); zielone (fosfolipidy)

Chylomikrony CM – największe lipoproteiny występujące w osoczu krwi[1]. Charakteryzują się gęstością względną poniżej 0,95 g/ml oraz obecnością na ich powierzchni apolipoprotein apoA, apoB48, apoC oraz apoE.

Budowa

[edytuj | edytuj kod]

Chylomikrony to kuliste cząstki o średnicy rzędu 0,5 μm (wg różnych źródeł wielkości skrajne są różne, np. 0,2–0,6 μm[2], 0,09–1,0 μm[3], 0,075–1,2 μm[4]).

Skład chylomikronów

[edytuj | edytuj kod]

Funkcja

[edytuj | edytuj kod]

Ze względu na hydrofobowy charakter cząstek lipidów, w tym trójglicerydów oraz cholesterolu, nie mogą one być transportowane bezpośrednio w środowisku wodnym krwi. Aby transport mógł być możliwy, powstają kompleksy lipoproteinowe np. chylomikrony, HDL, LDL, VLDL, których otoczka jest hydrofilowa, a cała cząstka jest rozpuszczalna w wodzie.

Chylomikrony transportują, pochodzące z pokarmu m.in. trójglicerydy, fosfolipidy i cholesterol, z jelita cienkiego do wątroby i mięśni.

Metabolizm

[edytuj | edytuj kod]

Chylomikrony powstają w ścianie jelita cienkiego, w enterocytach, kosztem ATP. Uwalniane są z enterocytów do podnabłonkowych naczyń limfatycznych w postaci kulistych agregatów składających się z tłuszczów właściwych, cholesterolu i fosfolipidów w otoczce białkowej[5].

Chylomikrony z limfy transportowane są do krwi, a następnie do wątroby, tkanki tłuszczowej i do mięśni. Pod wpływem lipazy lipoproteinowej, obecnej na powierzchni naczyń włosowatych, tracą ok. 90% trójglicerydów, powstają resztkowe chylomikrony (remnanty), które są transportowane przez krew do komórek wątroby (hepatocytów), gdzie są hydrolizowane do aminokwasów, cholesterolu, kwasów tłuszczowych i zasad azotowych, pochodzących z fosfolipidów. W komórkach tkanki tłuszczowej (adipocytach) są re-estryfikowane.

Metabolizm chylomikronów jest krótki, trwa od 0,5 do 1,5 h.

Przypisy

[edytuj | edytuj kod]
  1. Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. VI uaktualnione. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2008, s. 173. ISBN 978-83-200-3573-5.
  2. Ana Jonas, Michael C. Phillips: Lipoprotein structure. W: Biochemistry of Lipids, Lipoproteins and Membranes. Dennis E. Vance, Jean E. Vance (red.). Wyd. 5. Elsevier, 2008, s. 486. DOI: 10.1016/B978-044453219-0.50019-2. ISBN 978-0-444-53219-0.
  3. Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. VI uaktualnione. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2008, s. 267. ISBN 978-83-200-3573-5.
  4. Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. Wyd. 4. Wiley, 2011, s. 449. ISBN 978-0470-57095-1.
  5. Franciszek Dubert, Ryszard Kozik, Stanisław Krawczyk, Adam Kula, Maria Marko-Worłowska, Władysław Zamachowski: Biologia na czasie. 2. Podręcznik dla liceum ogólnokształcącego i technikum. Zakres rozszerzony. Do nowej podstawy programowej. Warszawa: Wydawnictwo Nowa Era, 2013, s. 141. ISBN 978-83-267-1805-2.

Bibliografia

[edytuj | edytuj kod]
  • E. Bańkowski: Biochemia. Wrocław: Wydawnictwo Medyczne Urban&Partner, 2005, s. ?. ISBN 83-89581-10-8.
  • Jeremiasz Tomaszewki: Diagnostyka laboratoryjna. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2001, s. ?. ISBN 83-200-3591-0.