Cellulasen
| Cellulasen | ||
|---|---|---|
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| nach PDB 3L55 | ||
| Enzymklassifikationen | ||
| EC, Kategorie | 3.2.1.4, Hydrolase | |
| Reaktionsart | Endohydrolyse von 1,4-β-D-glukosidischen Bindungen | |
| Substrat | Cellulose, Lichenin, & β-D-Glucane | |
| EC, Kategorie | 3.2.1.91, Hydrolase | |
| Reaktionsart | Hydrolyse der 1,4-ß-D-glucosidischen Bindungen der Cellulose ausgehend vom nicht reduzierenden Ende der Cellulosekette | |
| Substrat | Cellulose | |
| Produkte | Cellobiose | |
| EC, Kategorie | 3.2.1.21, Hydrolase | |
| Reaktionsart | Hydrolyse von 1,4-β-D-glukosidischen Bindungen | |
| Substrat | Cellobiose | |
| Produkte | beta-D-glucose | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien, Pilze | |
Cellulasen – auch selten Zellulasen geschrieben – sind Enzyme, die in der Lage sind, Cellulose zu ihrem Grundbaustein β-Glucose abzubauen.
Natürliches Vorkommen
Sie werden nur von einem kleinen Teil der Pflanzen abbauenden Organismen, v. a. bestimmten Einzellern (speziellen Bakterien und Flagellaten) sowie von holzabbauenden Organismen (vor allem von Pilzen) gebildet. Bei den bekannten "typischen" Pflanzenfressern der Vielzeller, auch der Wirbeltiere und Insekten, wurden bisher nirgendwo derartige eigene Enzyme gefunden. Bisher konnten nur bei steril gehaltenen Silberfischchen Zelluloseabbau [1] und bei einer in Käfern lebenden Fadenwurmart sogar entsprechende Gene [2] nachgewiesen werden.
Sowohl die Wiederkäuer als auch die Nichtwiederkäuer einschließlich des Menschen nutzen statt dessen die Hilfe von symbiotischen Bakterien und Flagellaten in speziellen Mägen oder Blinddärmen und können nur dadurch den Hauptanteil der Energie in pflanzlicher Nahrung nutzen.
Bestandteile
Die Gruppe der Cellulasen besteht aus drei verschiedenen Enzymtypen, deren Zusammenwirken eine rationelle Verdauung der riesigen Cellulosemoleküle (3- - 15-tausend verkettete Glucosemoleküle) ermöglicht:
1. Endoglucanasen (EC 3.2.1.4) spalten Cellulose in größere Abschnitte (sie können als einzige innerhalb der Celluloseketten arbeiten, aber nur innerhalb sogenannter amorpher Bereiche, wo die Cellolosemoleküle ungeordnet zueinander liegen und damit keine kristallinen Bereiche aufbauen). Dadurch erzeugen sie eine größere Anzahl von Kettenenden.
Viele Moleküle des 2. Enzyms, der Exoglucanasen (EC 3.2.1.91) können an diesen dann gleichzeitig - statt zeitraubend nur von einem Ende her - arbeiten und die Celluloseketten kontinuierlich verkürzen, indem sie immer zwei Zuckermoleküle als Doppelzucker (Disaccharid) Cellobiose abtrennen.
Die Moleküle des 3. Enzyms Cellobiase oder β-Glucosidase (EC 3.2.1.21) können dadurch wieder gleichzeitig arbeiten und als Abschluss des Zerlegungsprozesses schließlich die β-glycosidische Verbindung zwischen den beiden Glucose-Molekülen der Cellobiose hydrolysieren und damit die Glucose für weitere Stoffwechselprozesse (z.B. den Transport ins Blut bei der Verdauung) endgültig bereitstellen.
Verwendung und Gewinnung
Cellulasen haben mehrere kommerzielle Anwendungen in der Nahrungsmittel-, Waschmittel- und Textilindustrie. Zu diesem Zweck werden sie aus Kulturen (Submersfermentation) von Schimmelpilzen der Gattung Trichoderma, insbesondere T. reesei isoliert. Diese kommen im Erdboden vor und gehören den Schlauchpilzen (Ascomycota) an.
In vielen Waschmitteln sind Cellulasen enthalten. In der Textilindustrie werden sie eingesetzt, um v. a. Jeansartikeln den beliebten „Used-Look“ zu geben. In der Verarbeitung von Kaffee werden sie zur Auflösung der Cellulose in den Bohnen während des Trocknungsvorganges verwendet. Des Weiteren werden Cellulasen für die Behandlung von Magen- oder Darmverschlüssen durch unverdautes Pflanzenmaterial Phytobezoaren und bei der Protoplastenisolierung aus Pflanzengeweben benutzt.
Einzelnachweise
- ↑ Vergleichende Tierphysiologie: Band 2 vegetative Physiologie, Gerhard Heldmaier,Gerhard Neuweiler, S. 327 =[1]
- ↑ Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie, Einblicke in die Evolution von Parasitismus, Molekularbiologen haben das Genom eines in Käfern lebenden Fadenwurms entschlüsselt, Tübingen, 21. September 2008 =[2]=[3]
Literatur
- Chapin III, F.S., P.A. Matson, H.A. Mooney: Principles of Terrestrial Ecosystem Ecology. Springer-Verlag New York, NY. 2002
- The Merck Manual of Diagnosis and Therapy, Chapter 24