Posttranslaciona modifikacija — разлика између измена

Садржај обрисан Садржај додат
м normativna kontrola
 
(Није приказано 36 међуизмена 12 корисника)
Ред 1:
[[ImageДатотека:Insulinpath.png|right|thumb|250px|Donji deo ovog dijagrama pokazuje modifikaciju [[primarna struktura proteina|primarne structure]] [[insulin]]a.]]
'''Posttranslaciona modifikacija''' (PTM) je [[hemija|hemijska]] modifikacija [[protein]]a nakon njegove [[translacija (genetika)|translacije]]. To je jedan od kasnijih koraka u [[biosinteza proteina|biosinteze]] velikog broja proteina.
 
Protein je lanac [[aminokiselina]]. Tokom sinteze proteina, 20 različitih aminokiselina mogu biti inkorporirane u proteine. Nakon translacije, posttranslacione modifikacije aminokiselina proširuju opseg funkcija proteina, putem vezivanjem njegavezivanja drugih biohemijskih [[funkcionalna grupa|funkcionalnih grupa]], kao što su [[acetat]], [[fosfat]], razni [[lipid]]i i [[ugljeni hidrat]]i. Time se menja hemijska priroda aminokiselina.
 
Isto tako, [[enzim]]i mogu da odstrane aminokiseline sa [[N-terminus|amino kraja]] proteina, ili da preseku [[peptidni lanac]] u sredini. Na promer, peptidni [[hormon]] [[insulin]] se preseca dva puta, nakon što su formirane [[disulfid]]ne veze i [[Proteinski prekursor|propeptid]] je uklonjen iz sredine lanca. Rezultujući protein se sastoji od dva polipeptidna lanca vezana [[disulfidna veza|disulfidnim vezama]]. Većina [[nascentni polipeptid|nascentnih polipeptida]] počinje sa aminokiselinom [[metionin]]om zato što [[iRNK]] "start" [[kodon]] je takođe kod za ovu aminokiselinu. Ona je obično uklonjena tokom procesa posttranslacione modifikacije.
 
Druge modifikacije, kao što je [[fosforilacija]], su deo zajedničkog mehanizma za kontrolu ponašanja [[belančevine|belančevina]], na primjer aktivacija ili dezaktivacija enzima.
 
Posttranslaciona modifikacija proteina se može ustanoviti [[Masena spektrometrija|masenom spektrometrijom]] ili ''-{[[Eastern blotting]]}-'' metodom.
 
== Dodavanje funkcionalnih grupa ==
[[Датотека:GeneticCode22.svg|right|thumb|500px|Dijagram genetičkog koda<ref>-{Gramatikoff K. in Abgent Catalog (2004-5) p.263}-</ref> koji pokazuje aminokiselinske ostatke kao mete modifikacija.]]
 
=== ''-{In vivo}-'' dodavanje ===
==Literatura==
 
* [[acilacija]], npr. -{''O''}--acilacija ([[estar|estri]]), -{''N''}--acilacija ([[amid]]i), -{''S''}--acilacija ([[tioestar|tioestri]])
** [[acetilacija]], dodavanje [[acetil]] grupe, bilo na [[N-terminus|-{N}--terminus]]<ref name="pmid12507466">{{cite journal |vauthors=Polevoda B, Sherman F | title = N-terminal acetyltransferases and sequence requirements for N-terminal acetylation of eukaryotic proteins | journal = J Mol Biol | volume = 325 | issue = 4 | pages = 595–622 | year = 2003 | pmid = 12507466 | doi = 10.1016/S0022-2836(02)01269-X}}</ref> proteina ili na ostatke [[lizin]]a<ref name="pmid18722172">{{cite journal |vauthors=Yang XJ, Seto E |title=Lysine acetylation: codified crosstalk with other posttranslational modifications |journal= Mol Cell |volume= 31 |pages= 449–61 |year=2008 |pmid=18722172 |doi=10.1016/j.molcel.2008.07.002 |issue=4 |pmc=2551738 }}</ref>. ''Vidi isto acetilaciju [[histon]]a''<ref name="pmid18474937 ">{{cite journal |vauthors=Bártová E, Krejcí J, Harnicarová A, Galiová G, Kozubek S | title = Histone modifications and nuclear architecture: a review | journal = J Histochem Cytochem | volume = 56 | issue = 8 | pages = 711–21 | year = 2008 | pmid = 18474937 | doi = 10.1369/jhc.2008.951251 | pmc = 2443610}}</ref><ref name="pmid16289629">{{cite journal|vauthors=Glozak MA, Sengupta N, Zhang X, Seto E |title=Acetylation and deacetylation of non-histone proteins|journal= Gene|volume= 363|pages= 15–23|year=2005 |pmid=16289629|doi=10.1016/j.gene.2005.09.010 }}</ref>. Reverzna reakcija se naziva [[deacetilacija]].
** [[formilacija]]
** [[lipoilacija]], dodavanje [[lipoat]]ne (-{C}-<sub>8</sub>) funkcionalne grupe
** [[miristoilacija]], dodavanje [[miristat]]a, -{C}-<sub>14</sub> zasićene kiseline
** [[palmitoilacija]], dodavanje [[palmitat]]a, -{C}-<sub>16</sub> zasićene kiseline
* [[alkilacija]], dodavanje [[alkil]] grupe, npr. [[metil]], [[etil]]
** [[metilacija]] dodavanje [[metil]] grope, obično na [[lizin]] ili [[arginin]] ostatke. Reverzna reakcija se zove [[demetilacija]].
** [[izoprenilacija]] or [[prenilacija]], dodavanje [[izoprenoid]]ne grupe (npr. farnezol i geranilgeraniol)
*** [[farnesilacija]]
*** [[geranilgeranilacija]]
* [[amidacija]] na [[C-terminus|-{C}--terminusu]]
* dodavanje [[aminokiselina]]
** [[arginilacija]], [[Транспортна РНК|tRNK]]-posredovano dodavanje
** [[poliglutamilacija]], kovalentno vezivanje ostataka [[glutaminska kiselina|glutaminske kiseline]] za tubulin i neke druge proteine.<ref>{{cite journal |vauthors=Eddé B, Rossier J, Le Caer JP, Desbruyères E, Gros F, Denoulet P |title=Posttranslational glutamylation of alpha-tubulin |journal=Science |volume=247 |issue=4938 |pages=83–5 |year=1990 |pmid=1967194 |doi=10.1126/science.1967194}}</ref>
** [[poliglicilation]], kovalentno vezivanje jednog od više od 40 ostataka [[glicin]]a za [[tubulin]]ski C-terminus
* formiranje [[diftamid]]a
* [[gama-karboksilacija]] zavisna od [[Vitamin K|vitamina K]]<ref>{{cite journal |author1=Walker CS |author2=Shetty RP |author3=Clark K | display-authors = etal |title=On a potential global role for vitamin K-dependent gamma-carboxylation in animal systems. Evidence for a gamma-glutamyl carboxylase in Drosophila |journal=J. Biol. Chem. |volume=276 |issue=11 |pages=7769–74 |year=2001 |pmid=11110799 |doi=10.1074/jbc.M009576200}}</ref>
* [[glikozilacija]], dodavanje [[glikozil]] grupe na bilo [[asparagin]], [[hidroksi-lizin]], [[serin]], ili [[treonin]], čime se formira [[glikoprotein]]. Razlikuje se od [[glikacija|glikacije]], koja se smatra dodavanjem šećera bez enzimskog posredovanja.
** polisijalilacija, dodavanje [[polisijalinska kiselina|polisijalinske kiseline]]
* [[glipijacija]], formiranje [[GPI anker|glikozilfosfatidilinozitol (GPI) ankera]]
* [[hem]] grupa može biti kovalentno vezana
* [[protein hidroksilacija|hidroksilacija]]
* formiranje [[hipuzin]]a (na konzerviranom [[lizin]]u u EIF5A i AIF5A)
* [[jodinacija]] (npr. [[tiroidni hormon|tiroidnih hormona]])
* [[nukleotid]]i ili njihovi derivati mogu da budu kovalentno vezani
** [[adenilacija]]
** [[ADP-ribozilacija]]
** Dodavanje [[Flavinka grupa|flavina]]
* [[nitrozilacija]]
* [[S-glutationilacija|-{S}--glutationilacija]]
* [[oksidacija]]
* [[fosfopanteteinilacija]]<ref name="pmid9484228">{{cite journal |vauthors=Weinreb PH, Quadri LE, Walsh CT, Zuber P | title = Stoichiometry and specificity of in vitro phosphopantetheinylation and aminoacylation of the valine-activating module of surfactin synthetase | journal = Biochemistry | volume = 37 | issue = 6 | pages = 1575–84 | year = 1998 | pmid = 9484228 |doi=10.1021/bi9719859 |url=}}</ref><ref name="pmid10092491">{{cite journal |vauthors=Broadwater JA, Fox BG | title = Spinach holo-acyl carrier protein: overproduction and phosphopantetheinylation in Escherichia coli BL21(DE3), in vitro acylation, and enzymatic desaturation of histidine-tagged isoform I | journal = Protein Expression and Purification | volume = 15 | issue = 3 | pages = 314–26 | year = 1999 | pmid = 10092491 | doi = 10.1006/prep.1998.1016 | url = http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1046-5928(98)91016-6}}</ref>, dodavanje 4'-fosfopanteteinil grupe [[koenzim A|koenzima A]], na primer u [[biosinteza|biosintezi]] masnih kiselina, poliketida, ne-ribozomalnih peptida i leucina
* [[fosforilacija]], dodavanje [[fosfat]]ne grupe, obično na [[serin]], [[tirozin]], [[treonin]] ili [[histidin]]
* formiranje [[piroglutamat]]a
* [[tirozinska sulfacija|sulfacija]], dodavanje sulfatne grupe na [[tirozin]].
* [[selenolacija]] (kotranslaciona inkorporacija [[selen]]a u [[selenoprotein]]e)
 
=== ''-{In vivo}-'' dodavanje bez enzimskog posredovanja ===
* [[glikacija]], dodavanje molekula šećera na proteine .
 
=== ''-{In vitro}-'' dodavanje bez enzimskog posredovanja ===
* [[biotinilacija]], acilacija konzerviranih ostataka [[lizin]]a [[biotin]]om
* [[pegilacija]]
 
== Dodavanje drugih proteina ili peptida ==
 
* ISGilacija, [[kovalentna veza|kovalentno]] vezivanje za -{ISG15}- protein (Interferon-stimulisani gen 15)<ref>{{cite journal |author1=Malakhova, Oxana A. |author2=Yan, Ming |author3=Malakhov, Michael P. |author4=Yuan, Youzhong |author5=Ritchie, Kenneth J. |author6=Kim, Keun Il |author7=Peterson, Luke F. |author8=Shuai, Ke |author9=Dong-Er Zhang |lastauthoramp=yes |last-author-amp=yes |title=Protein ISGylation modulates the JAK-STAT signaling pathway |journal=Genes & Development |volume=17 |issue=4 |pages=455–60 |year=2003 |url=http://www.genesdev.org/cgi/content/full/17/4/455 |pmid=12600939 |doi=10.1101/gad.1056303 |pmc=195994}}</ref>
* [[SUMOilacija]], [[kovalentna veza|kovalentno]] vezivanje za [[SUMO protein|-{SUMO}- protein]] ({{jez-eng-lat|Small Ubiquitin-related MOdifier}})<ref>Van G. Wilson (Ed.) (2004). [http://www.horizonpress.com/hsp/books/sumo.html ''Sumoylation: Molecular Biology and Biochemistry''] {{Wayback|url=http://www.horizonpress.com/hsp/books/sumo.html |date=20050209075122 }}. Horizon Bioscience. {{ISBN|978-0-9545232-8-2}}.</ref>
* [[Ubikvitin]]acija, [[kovalentna veza|kovalentno]] vezivanje za protein ubikvitin.
* [[Nedilacija]], [[kovalentna veza|kovalentno]] vezivanje za -{nedd}-<ref name="pmid16127432">{{cite journal |vauthors=Wu JT, Lin HC, Hu YC, Chien CT | title = Neddylation and deneddylation regulate Cul1 and Cul3 protein accumulation | journal = Nature Cell Biology | volume = 7 | issue = 10 | pages = 1014–20 | year = 2005 | pmid = 16127432 |doi=10.1038/ncb1301 |url=}}</ref>
 
== Promena hemijskog karaktera aminokiselina ==
 
* [[citrulinacija]], ili '''deiminacija''', konverzija [[arginin]]a u [[citrulin]]
* [[deamidacija]], konverzija [[glutamin]]a u [[glutaminska kiselina|glutaminsku kiselinu]], ili [[asparagin]]a u [[Asparaginska kiselina|Asparaginsku kiselinu]]
* [[eliminilacija]], konverzija u [[Алкен (једињење)|alkene]] [[Reakcija eliminacije|beta-eliminacijom]] [[fosfotreonin]]a i [[fosfoserin]]a, ili [[Reakcija dehidracije|dehidracija]] [[treonin]]a i [[serin]]a kao i [[dekarboksilacija]] [[cistein]]a<ref>{{cite journal |vauthors=Brennan DF, Barford D |title=Eliminylation: a post-translational modification catalyzed by phosphothreonine lyases |url=https://archive.org/details/sim_trends-in-biochemical-sciences_2009-03_34_3/page/108 |journal=Trends in Biochemical Sciences |volume=34 |issue=3 |pages=108–114 |year=2009 |pmid=19233656 |doi=10.1016/j.tibs.2008.11.005}}</ref>
 
== Strukturne promene ==
 
* [[disulfidna veza|disulfidni mostovi]], kovalentna veza dva [[cistein]]a
* [[proetaza|proteolitičko presecanje]], presecanje proteina na peptidnoj vezi
* [[racemizacija]] [[prolin]]a [[prolil izomeraza|prolil izomerazom]]
 
== Reference ==
{{reflist|2}}
{{-}}
{{Posttranslaciona modifikacija-lat}}
{{Proteinske teme-lat}}
{{Primarna struktura proteina-lat}}
 
{{normativna kontrola}}
 
[[Категорија:Посттранслационе модификације]]
[[Категорија:Структура протеина]]
[[Категорија:Цитологија]]
 
[[cs:Posttranslační modifikace]]
[[da:Posttranslationel modifikation]]
[[de:Posttranslationale Modifikation]]
[[en:Posttranslational modification]]
[[es:Modificación postraduccional]]
[[fr:Modification post-traductionnelle]]
[[it:Modificazione post traduzionale]]
[[nl:Posttranslationele modificatie]]
[[ja:翻訳後修飾]]
[[pl:Modyfikacje posttranslacyjne]]
[[pt:Modificação pós-traducional]]
[[ru:Посттрансляционная модификация]]
[[tr:Çevrim sonrası değişim]]
[[uk:Посттрансляційна модифікація]]
[[zh:翻译后修饰]]