Posttranslaciona modifikacija — разлика између измена
Садржај обрисан Садржај додат
м normativna kontrola |
|||
(Није приказано 25 међуизмена 12 корисника) | |||
Ред 1:
[[
'''Posttranslaciona modifikacija''' (PTM) je [[hemija|hemijska]] modifikacija [[protein]]a nakon njegove [[translacija (genetika)|translacije]]. To je jedan od kasnijih koraka
Protein je lanac [[aminokiselina]]. Tokom sinteze proteina, 20 različitih aminokiselina mogu biti inkorporirane u proteine. Nakon translacije, posttranslacione modifikacije aminokiselina proširuju opseg funkcija proteina, putem
Isto tako, [[enzim]]i mogu da odstrane aminokiseline sa [[N-terminus|amino kraja]] proteina, ili da preseku [[peptidni lanac]] u sredini. Na promer, peptidni [[hormon]] [[insulin]] se preseca dva puta, nakon što su formirane
Druge modifikacije, kao što je [[fosforilacija]], su deo zajedničkog mehanizma za kontrolu ponašanja [[belančevine|belančevina]], na primjer aktivacija ili dezaktivacija enzima.
Posttranslaciona modifikacija proteina se
== Dodavanje funkcionalnih grupa ==
[[
=== ''-{In vivo}-'' dodavanje ===
* [[acilacija]], npr. -{''O''}--acilacija ([[estar|estri]]), -{''N''}--acilacija ([[amid]]i), -{''S''}--acilacija ([[tioestar|tioestri]])
** [[acetilacija]], dodavanje [[acetil]] grupe, bilo na [[N-terminus|-{N}--terminus]]<ref name="pmid12507466">{{cite journal |
** [[formilacija]]
** [[lipoilacija]], dodavanje [[lipoat]]ne (-{C}-<sub>8</sub>) funkcionalne grupe
Линија 27 ⟶ 28:
* [[amidacija]] na [[C-terminus|-{C}--terminusu]]
* dodavanje [[aminokiselina]]
** [[arginilacija]], [[Транспортна РНК|tRNK]]-posredovano dodavanje
** [[poliglutamilacija]], kovalentno vezivanje ostataka [[glutaminska kiselina|glutaminske kiseline]] za tubulin i neke druge proteine.<ref>{{cite journal |
** [[poliglicilation]], kovalentno vezivanje jednog od više od 40 ostataka [[glicin]]a za [[tubulin]]ski C-terminus
* formiranje [[diftamid]]a
* [[gama-karboksilacija]] zavisna od [[Vitamin K|vitamina K]]<ref>{{cite journal |
* [[glikozilacija]], dodavanje [[glikozil]] grupe na bilo [[asparagin]], [[hidroksi-lizin]], [[serin]], ili [[treonin]], čime se formira [[glikoprotein]]. Razlikuje se od [[glikacija|glikacije]], koja se smatra dodavanjem šećera bez enzimskog posredovanja.
** polisijalilacija, dodavanje [[polisijalinska kiselina|polisijalinske kiseline]]
Линија 42 ⟶ 43:
** [[adenilacija]]
** [[ADP-ribozilacija]]
** Dodavanje [[Flavinka grupa|
* [[nitrozilacija]]
* [[S-glutationilacija|-{S}--glutationilacija]]
* [[oksidacija]]
* [[fosfopanteteinilacija]]<ref name="pmid9484228">{{cite journal |
* [[fosforilacija]], dodavanje [[fosfat]]ne grupe, obično na [[serin]], [[tirozin]], [[treonin]] ili [[histidin]]
* formiranje [[piroglutamat]]a
Ред 53:
* [[selenolacija]] (kotranslaciona inkorporacija [[selen]]a u [[selenoprotein]]e)
=== ''-{In vivo}-'' dodavanje bez enzimskog posredovanja ===
* [[glikacija]], dodavanje molekula šećera na proteine .
=== ''-{In vitro}-'' dodavanje bez enzimskog posredovanja ===
* [[biotinilacija]], acilacija konzerviranih ostataka [[lizin]]a [[biotin]]om
* [[pegilacija]]
== Dodavanje drugih proteina ili peptida ==
* ISGilacija, [[kovalentna veza|kovalentno]] vezivanje za -{ISG15}- protein (Interferon-stimulisani gen 15)<ref>{{cite journal |author1=Malakhova, Oxana A. |author2=Yan, Ming |author3=Malakhov, Michael P. |author4=Yuan, Youzhong |author5=Ritchie, Kenneth J. |author6=Kim, Keun Il |author7=Peterson, Luke F. |author8=Shuai, Ke |author9=Dong-Er Zhang |lastauthoramp=yes |last-author-amp=yes |title=Protein ISGylation modulates the JAK-STAT signaling pathway |journal=Genes & Development |volume=17 |issue=4 |pages=455–60 |year=2003 |url=http://www.genesdev.org/cgi/content/full/17/4/455 |pmid=12600939 |doi=10.1101/gad.1056303 |pmc=195994}}</ref>
* [[SUMOilacija]], [[kovalentna veza|kovalentno]] vezivanje za [[SUMO protein|-{SUMO}- protein]] ({{jez-eng-lat|Small Ubiquitin-related MOdifier}})<ref>Van G. Wilson (Ed.) (2004). [http://www.horizonpress.com/hsp/books/sumo.html ''Sumoylation: Molecular Biology and Biochemistry''] {{Wayback|url=http://www.horizonpress.com/hsp/books/sumo.html |date=20050209075122 }}. Horizon Bioscience. {{ISBN|978-0-9545232-8-2}}.</ref>
* [[Ubikvitin]]acija, [[kovalentna veza|kovalentno]] vezivanje za protein ubikvitin.
* [[Nedilacija]], [[kovalentna veza|kovalentno]] vezivanje za -{nedd}-<ref name="pmid16127432">{{cite journal |vauthors=Wu JT, Lin HC, Hu YC, Chien CT | title = Neddylation and deneddylation regulate Cul1 and Cul3 protein accumulation | journal = Nature Cell Biology | volume = 7 | issue = 10 | pages = 1014–20 | year = 2005 | pmid = 16127432 |doi=10.1038/ncb1301 |url=}}</ref>
== Promena hemijskog karaktera aminokiselina ==
* [[citrulinacija]], ili '''deiminacija''', konverzija [[arginin]]a u [[citrulin]]
* [[deamidacija]], konverzija [[glutamin]]a u [[glutaminska kiselina|glutaminsku kiselinu]], ili [[asparagin]]a u [[Asparaginska kiselina|Asparaginsku kiselinu]]
* [[eliminilacija]], konverzija u [[Алкен (једињење)|alkene]] [[Reakcija eliminacije|beta-eliminacijom]] [[fosfotreonin]]a i [[fosfoserin]]a, ili [[Reakcija dehidracije|dehidracija]] [[treonin]]a i [[serin]]a kao i [[dekarboksilacija]] [[cistein]]a<ref>{{cite journal |vauthors=Brennan DF, Barford D |title=Eliminylation: a post-translational modification catalyzed by phosphothreonine lyases |url=https://archive.org/details/sim_trends-in-biochemical-sciences_2009-03_34_3/page/108 |journal=Trends in Biochemical Sciences |volume=34 |issue=3 |pages=108–114 |year=2009 |pmid=19233656 |doi=10.1016/j.tibs.2008.11.005}}</ref>
== Strukturne promene ==
* [[disulfidna veza|disulfidni mostovi]], kovalentna veza dva [[cistein]]a
* [[proetaza|proteolitičko presecanje]], presecanje proteina na peptidnoj vezi
* [[racemizacija]] [[prolin]]a [[prolil izomeraza|prolil izomerazom]]
== Reference ==
{{reflist|2}}
{{-}}
{{Posttranslaciona modifikacija-lat}}
{{Proteinske teme-lat}}
{{Primarna struktura proteina-lat}}
{{normativna kontrola}}
[[Категорија:Посттранслационе модификације]]
[[Категорија:Структура протеина]]
[[Категорија:Цитологија]]
|