Sarcómero
El sarcómero o sarcómera (gr. σάρξ sarks 'carne, cuerpo', μέρος meros 'parte') es la unidad anatómica y funcional del músculo estriado. Se encuentra limitado por dos líneas Z con una zona A (anisótropa) y dos semizonas I (isótropas).
Características
editarLas fibras musculares individuales son sincitios muy grandes, que pueden tener hasta varios centímetros de longitud. Estas fibras están compuestas por repetición de los sarcómeros, que son los dispositivos de generación de fuerza y soporte de carga.[1]
El ensamblaje notablemente regular y repetitivo de los sarcómeros, dan al músculo estriado su apariencia rayada bajo el microscopio. En los sarcómeros, los filamentos contráctiles de actina y miosina se integran en un orden paracristalino por la acción de proteínas citoesqueléticas accesorias, formando lo que a menudo se denomina el «citoesqueleto sarcomérico».[2]
Estructura
editarEl sarcómero es de tamaño microscópico con ~2,3–2,47 micrómetros (μm) de longitud total.[3]
El sarcómero es un conjunto multiproteico (supra-macromolecular) altamente ordenado, de los más grandes conocidos en biología.
Los filamentos de actina de longitudes casi idénticas se disponen en formaciones entrelazadas con filamentos de miosina de longitud idéntica.[2]
Los sarcómeros contienen proteínas estructurales que son específicas y únicas en sus características funcionales y arquitectónicas.
Los sarcómeros contienen numerosas proteínas adicionales que se localizan en dominios distintos que son importantes para su función. La función del sarcómero depende tanto de la cantidad como de la localización de sus muchas proteínas.[3]
El sarcómero se puede dividir a lo largo de su eje en diferentes zonas en función de su ultraestructura:
arriba microfotografía y abajo esquema simplificado. Miofibrillas vitrificadas muestran una ultraestructura del sarcómero intacta. Barra de escala 1 micrómetro.
- la banda I (isotrópica) donde solo están presentes filamentos de actina (delgados),
- la banda A (anisótropa) que contiene filamentos superpuestos de actina y miosina (gruesos),
- el disco Z que bordea el sarcómero en sus extremos, anclando los extremos barbados (+) de los filamentos de actina, y
- la banda M en el centro, donde solo están presentes filamentos de miosina y entrecruzados. El disco Z está formado por los extremos de filamentos delgados antiparalelos de sarcómeros adyacentes.[1]
En la banda I del sarcómero pueden distinguirse los filamentos de actina (filamento fino) que nacen de los discos de Z, donde existe la alfa actinina, que es la proteína que une la actina y la titina. Esta última es una proteína elástica (la más grande del organismo), y posee dos funciones:
- Mantiene a la miosina en su posición.
- Debido a que tiene una parte elástica, actúa como resorte recuperando la longitud de la miofibrilla después de la contracción muscular.
En la banda A del sarcómero se encuentran los filamentos de miosina (filamento grueso), responsables de la contracción muscular.
Tipos de bandas y zonas
editar- Banda CA: Banda compuesta por los ruedas gruesos de 140 Å de miosina y finos de actina. En su interior podemos encontrar además:
- Zona H: Zona donde solo hay filamentos gruesos -de miosina- visible, es decir, corresponde al sector de la banda A donde no existen filamentos finos -de actina-.
- Línea M: Zona donde la miosina se encuentra unida a la miosina adyacente, en la cual se contraen músculos internos cardiovasculares.
- Banda I: Banda compuesta por los filamentos finos de 80 Å de actina.
- Discos Z: Sector donde se encuentran unidas las actinas adyacentes y se mantiene la continuidad con el sarcómero subsiguiente. En ellas se encuentra la proteína CapZ.
Durante la contracción del músculo desaparece la Zona H y se comprime la Banda I.
- citoesqueleto sarcomérico
La mayoría de las proteínas del citoesqueleto sarcomérico están organizadas por interacciones específicas con la proteína gigante, la titina de ∼3 MDa.
La titina ensambla el citoesqueleto sarcomérico, estas numerosas interacciones también coordinan los dominios de señalización y las enzimas metabólicas.
La nebulina y la titina forman filamentos largos compuestos de polipéptidos individuales y, como tal, el citoesqueleto sarcomérico es una especialización única del sistema de actomiosina.[2]
Fisiología
editarMillones de sarcómeros que actúan al unísono a lo largo de una miofibrilla, en distancias de milímetros hasta centímetros amplifican la fuerza y el movimiento. La disposición completamente regular, paralela y repetitiva de actina y miosina permite que la fuerza y el movimiento se generen solamente en la dirección del eje del filamento.[2]
El citoesqueleto sarcomérico está conformada por proteínas citoesqueléticas accesorias, que proporcionan estabilidad mecánica, elasticidad, organización espacial y capacidad de comunicación de largo alcance.
Función
editarLa función del sarcómero (SCM) depende tanto de la cantidad como de la localización de sus muchas proteínas.[3]
En la composición del SCM destacan dos proteínas: actina y miosina, el deslizamiento de los miofilamentos finos de actina sobre los miofilamentos de miosina (miofilamento grueso) dentro de cada sarcómero producen la contracción del músculo.
Véase también
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Referencias
editar- ↑ a b Wang Z.; Grange M.; Wagner T.; Kho A.I; Gautel M.; Raunser S. (2021). «The molecular basis for sarcomere organization in vertebrate skeletal muscle.». Cell. 184 (8): 2135-2150. PMC 8054911. PMID 33765442. doi:10.1016/j.cell.2021.02.047. Consultado el 20 de agosto de 2024.
- ↑ a b c d Matías Gautel, Kristina Djinović-Carugo (2016). «The sarcomeric cytoskeleton: from molecules to motion». Journal of Experimental Biology 219 (2): 135-145. Consultado el 21 de agosto de 2024.
- ↑ a b c Douglas CM.; Bird JE.; Kopinke D.; Esser KA. (2024). «An optimized approach to study nanoscale sarcomere structure utilizing super-resolution microscopy with nanobodies.». PLoS ONE (Public Library of Science) 19 (4): e0300348. doi:10.1371/journal.pone.0300348. Consultado el 22 de agosto de 2024.
Bibliografía
editar- Zhexin Wang, Michael Grange, Thorsten Wagner, Ay Lin Kho, Mathias Gautel, Stefan Raunser (2021). «The molecular basis for sarcomere organization in vertebrate skeletal muscle». Cell 184 (8): 2135-2150. PMC 8054911. PMID 33765442. doi:10.1016/j.cell.2021.02.047. Consultado el 21 de agosto de 2024.BY
- Guyton, Arthur; Hall, John (2016). «Capítulo 6: Contracción del músculo esquelético». Tratado de Fisiología Médica (13 edición). Barcelona, España: Elsevier. pp. 75-80. ISBN 978-84-9113-025-3.
Enlaces externos
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Datos: Q1337087