اپسین: تفاوت میان نسخهها
ایجاد شده بهواسطهٔ ترجمهٔ صفحهٔ «Opsin» |
جز ویرایش جدول |
||
(یک نسخهٔ میانیِ ایجادشده توسط همین کاربر نشان داده نشد) | |||
خط ۱: | خط ۱: | ||
⚫ | |||
⚫ | [[پرونده:1415_Retinal_Isomers.jpg|چپ|بندانگشتی|400x400پیکسل| مولکول شبکیه در داخل پروتئین اپسین فوتون نور را جذب میکند. جذب فوتون سبب میشود که شبکیه از ایزومر ۱۱ سیس شبکیه به ایزومر تمام ترانس شبکیه تغییر کند. این تغییر در شکل شبکیه به پروتئین اپسین خارجی فشار میآورد تا یک آبشار سیگنال آغاز شود که در نهایت ممکن است سبب ارسال سیگنالهای شیمیایی به عنوان ادراک دیداری به مغز شود. شبکیه دوباره توسط بدن بارگیری میشود تا سیگنالدهی دوباره اتفاق بیفتد.]] |
||
⚫ | |||
⚫ | '''اپسینهای جانوری''' [[گیرنده جفتشونده با پروتئین جی|گیرندههای جفتشده با پروتئین G]] و گروهی از پروتئینها هستند که از طریق [[رنگبر]]، معمولاً شبکیه، به نور حساس میشوند. هنگامی که اپسینها به شبکیه متصل میشوند، به پروتئینهای رتینیلیدین تبدیل میشوند، اما معمولاً بدون در نظر گرفتن آنها همچنان اپسین نامیده میشوند. برجستهترین آنها در [[سلول گیرنده نور|سلولهای گیرنده نور]] [[شبکیه]] دیده میشوند. پنج گروه کلاسیک از اپسینها در [[بینایی]] نقش دارند و واسطه تبدیل یک [[فوتون]] نور به سیگنال الکتروشیمیایی هستند که نخستین مرحله در آبشار انتقال بصری است. اپسین دیگری که در شبکیه چشم پستانداران یافت میشود، ملانوپسین، در [[ساعت زیستی|ساعت زیستی شبانهروزی]] و [[رفلکس مردمک به نور|واکنش نوری مردمک]] دخیل است اما در بینایی نقش ندارد. انسانها در مجموع ۹ اپسین دارند. علاوه بر بینایی و درک نور، اپسینها ممکن است [[دما]]، [[صدا]] یا [[ماده شیمیایی|مواد شیمیایی]] را نیز حس کنند. |
||
⚫ | [[پرونده:1415_Retinal_Isomers.jpg|چپ|بندانگشتی|400x400پیکسل| مولکول شبکیه در داخل پروتئین اپسین فوتون نور را جذب میکند. جذب فوتون سبب میشود که شبکیه از ایزومر |
||
⚫ | '''اپسینهای جانوری''' [[گیرنده جفتشونده با پروتئین جی|گیرندههای جفتشده با پروتئین G]] و گروهی از پروتئینها هستند که از طریق [[رنگبر]] |
||
== ساختار و کارکرد == |
== ساختار و کارکرد == |
||
اپسینهای جانوری نور را تشخیص میدهند و مولکولهایی هستند که به ما امکان دیدن را میدهند. اپسینها [[گیرنده جفتشونده با پروتئین جی|گیرندههای جفتشده با پروتئین G]] (GPCRs) هستند، |
اپسینهای جانوری نور را تشخیص میدهند و مولکولهایی هستند که به ما امکان دیدن را میدهند. اپسینها [[گیرنده جفتشونده با پروتئین جی|گیرندههای جفتشده با پروتئین G]] (GPCRs) هستند،<ref name="Casey1988">{{Cite journal|vauthors=Casey PJ, Gilman AG|date=February 1988|title=G protein involvement in receptor-effector coupling|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=263|issue=6|pages=2577–2580|doi=10.1016/s0021-9258(18)69103-3|pmid=2830256}}</ref><ref name="Attwood1994">{{Cite journal|vauthors=Attwood TK, Findlay JB|date=February 1994|title=Fingerprinting G-protein-coupled receptors|journal=Protein Engineering|volume=7|issue=2|pages=195–203|doi=10.1093/protein/7.2.195|pmid=8170923}}</ref> که گیرندههای [[حسگر شیمیایی|شیمیایی]] هستند و دارای هفت [[مارپیچ آلفا|حوزه]] گذرنده هستند که یک [[جایگاه فعال|جایگاه اتصال]] برای لیگاند را تشکیل میدهند.<ref>{{Cite journal|displayauthors=6|vauthors=Dixon RA, Kobilka BK, Strader DJ, Benovic JL, Dohlman HG, Frielle T, Bolanowski MA, Bennett CD, Rands E, Diehl RE, Mumford RA, Slater EE, Sigal IS, Caron MG, Lefkowitz RJ, Strader CD|date=May 1986|title=Cloning of the gene and cDNA for mammalian beta-adrenergic receptor and homology with rhodopsin|journal=Nature|volume=321|issue=6065|pages=75–79|bibcode=1986Natur.321...75D|doi=10.1038/321075a0|pmid=3010132}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Dixon RA, Sigal IS, Rands E, Register RB, Candelore MR, Blake AD, Strader CD|date=March 1987|title=Ligand binding to the beta-adrenergic receptor involves its rhodopsin-like core|journal=Nature|volume=326|issue=6108|pages=73–77|bibcode=1987Natur.326...73D|doi=10.1038/326073a0|pmid=2881211}}</ref> [[لیگاند]] اپسینها [[رنگبر|کروموفور]] ۱۱- ''سیس'' -رتینال مبتنی بر [[ویتامین آ|ویتامین A]] است،<ref>{{Cite journal|vauthors=Wald G|date=July 1934|title=Carotenoids and the Vitamin A Cycle in Vision|journal=Nature|volume=134|issue=3376|pages=65|bibcode=1934Natur.134...65W|doi=10.1038/134065a0}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Wald G, Brown PK, Hubbard R, Oroshnik W|date=July 1955|title=Hindered Cis Isomers of Vitamin a and Retinene: The Structure of the Neo-B Isomer|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=41|issue=7|pages=438–451|bibcode=1955PNAS...41..438W|doi=10.1073/pnas.41.7.438|pmc=528115|pmid=16589696|doi-access=free}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Brown PK, Wald G|date=October 1956|title=The neo-b isomer of vitamin A and retinene|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=222|issue=2|pages=865–877|doi=10.1016/S0021-9258(20)89944-X|pmid=13367054|doi-access=free}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Oroshnik W|date=June 1956|title=The Synthesis and Configuration of Neo-B Vitamin A and Neoretinine b|journal=Journal of the American Chemical Society|volume=78|issue=11|pages=2651–2652|doi=10.1021/ja01592a095}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Oroshnik W, Brown PK, Hubbard R, Wald G|date=September 1956|title=HINDERED CIS ISOMERS OF VITAMIN A AND RETINENE: THE STRUCTURE OF THE NEO-b ISOMER|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=42|issue=9|pages=578–580|bibcode=1956PNAS...42..578O|doi=10.1073/pnas.42.9.578|pmc=534254|pmid=16589909|doi-access=free}}</ref> که به صورت کووالانسی از طریق [[شیفباز]]<ref>{{Cite journal|vauthors=Collins FD|date=March 1953|title=Rhodopsin and indicator yellow|journal=Nature|volume=171|issue=4350|pages=469–471|bibcode=1953Natur.171..469C|doi=10.1038/171469a0|pmid=13046517}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Pitt GA, Collins FD, Morton RA, Stok P|date=January 1955|title=Studies on rhodopsin. VIII. Retinylidenemethylamine, an indicator yellow analogue|journal=The Biochemical Journal|volume=59|issue=1|pages=122–128|doi=10.1042/bj0590122|pmc=1216098|pmid=14351151}}</ref> به یک باقیمانده [[لیزین]]<ref>{{Cite journal|vauthors=Bownds D|date=December 1967|title=Site of attachment of retinal in rhodopsin|journal=Nature|volume=216|issue=5121|pages=1178–1181|bibcode=1967Natur.216.1178B|doi=10.1038/2161178a0|pmid=4294735}}</ref> در حوزه گذرنده هفتم متصل میشود.<ref>{{Cite journal|displayauthors=6|vauthors=Hargrave PA, McDowell JH, Curtis DR, Wang JK, Juszczak E, Fong SL, Rao JK, Argos P|date=1983|title=The structure of bovine rhodopsin|journal=Biophysics of Structure and Mechanism|volume=9|issue=4|pages=235–244|doi=10.1007/BF00535659|pmid=6342691}}</ref><ref name="Palczewski2000">{{Cite journal|displayauthors=6|vauthors=Palczewski K, Kumasaka T, Hori T, Behnke CA, Motoshima H, Fox BA, Le Trong I, Teller DC, Okada T, Stenkamp RE, Yamamoto M, Miyano M|date=August 2000|title=Crystal structure of rhodopsin: A G protein-coupled receptor|journal=Science|volume=289|issue=5480|pages=739–745|bibcode=2000Sci...289..739P|citeseerx=10.1.1.1012.2275|doi=10.1126/science.289.5480.739|pmid=10926528}}</ref><ref name="Murakami2008">{{Cite journal|vauthors=Murakami M, Kouyama T|date=May 2008|title=Crystal structure of squid rhodopsin|journal=Nature|volume=453|issue=7193|pages=363–367|bibcode=2008Natur.453..363M|doi=10.1038/nature06925|pmid=18480818}}</ref> با این حال، 11- ''cis'' -retinal فقط جایگاه اتصال را مسدود میکند و اپسین را فعال نمیکند. اپسین تنها زمانی فعال میشود که 11- ''cis'' -retinal یک [[فوتون]] نور را جذب کند و ایزومریزه شود به همه- ''trans'' -retinal,<ref>{{Cite journal|vauthors=Hubbard R, Kropf A|date=February 1958|title=The Action of Light on Rhodopsin|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=44|issue=2|pages=130–139|bibcode=1958PNAS...44..130H|doi=10.1073/pnas.44.2.130|pmc=335377|pmid=16590155|doi-access=free}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Kropf A, Hubbard R|date=November 1959|title=The mechanism of bleaching rhodopsin|journal=Annals of the New York Academy of Sciences|volume=74|issue=2|pages=266–280|bibcode=1959NYASA..74..266K|doi=10.1111/j.1749-6632.1958.tb39550.x|pmid=13627857}}</ref> شکل فعال گیرنده،<ref name="Choe2011"/><ref name="Choe2011">{{Cite journal|displayauthors=6|vauthors=Choe HW, Kim YJ, Park JH, Morizumi T, Pai EF, Krauss N, Hofmann KP, Scheerer P, Ernst OP|date=March 2011|title=Crystal structure of metarhodopsin II|journal=Nature|volume=471|issue=7340|pages=651–655|bibcode=2011Natur.471..651C|doi=10.1038/nature09789|pmid=21389988}}</ref><ref name="Wald1968">{{Cite journal|vauthors=Wald G|date=October 1968|title=Molecular basis of visual excitation|journal=Science|volume=162|issue=3850|pages=230–239|bibcode=1968Sci...162..230W|doi=10.1126/science.162.3850.230|pmid=4877437}}<cite class="citation journal cs1" data-ve-ignore="true" id="CITEREFWald1968">Wald G (October 1968). "Molecular basis of visual excitation". ''Science''. '''162''' (3850): 230–239. [[بیبکد|Bibcode]]:[https://ui.adsabs.harvard.edu/abs/1968Sci...162..230W 1968Sci...162..230W]. [[شناساگر اشیاء دیجیتال|doi]]:[[doi:10.1126/science.162.3850.230|10.1126/science.162.3850.230]]. [[پابمد|PMID]] [//pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/4877437 4877437].</cite></ref> که سبب تغییرهای همسان در اپسین میشود،<ref name="Choe2011"/> که یک آبشار انتقال نوری را فعال میکند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Terakita A, Kawano-Yamashita E, Koyanagi M|date=January 2012|title=Evolution and diversity of opsins|journal=Wiley Interdisciplinary Reviews: Membrane Transport and Signaling|volume=1|issue=1|pages=104–111|doi=10.1002/wmts.6}}</ref> بنابراین، یک گیرنده شیمیایی به گیرنده نور یا photo(n) تبدیل میشود. |
||
در سلولهای گیرنده نوری مهرهداران، تمام ''ترانس'' رتینال آزاد میشود و با یک شبکیه |
در سلولهای گیرنده نوری مهرهداران، تمام ''ترانس'' رتینال آزاد میشود و با یک شبکیه ۱۱ ''سیس'' جدید ساختهشده از سلولهای اپیتلیال شبکیه جایگزین میشود. علاوه بر ۱۱- ''[[ایزومری سیس–ترانس|cis]]'' -retinal (A1)، 11- ''cis'' -۳،4-didehydroretinal (A2) نیز در [[مهرهداران]] به عنوان لیگاند مانند ماهیان آب شیرین یافت میشود.<ref name="Wald1968">{{Cite journal|vauthors=Wald G|date=October 1968|title=Molecular basis of visual excitation|journal=Science|volume=162|issue=3850|pages=230–239|bibcode=1968Sci...162..230W|doi=10.1126/science.162.3850.230|pmid=4877437}}</ref> در مقایسه با اپسینهای A1، اپسینهای متصل به A2 دارای ''λ'' <sub>max</sub> و طیف جذبی هستند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Amora TL, Ramos LS, Galan JF, Birge RR|date=April 2008|title=Spectral tuning of deep red cone pigments|journal=Biochemistry|volume=47|issue=16|pages=4614–4620|doi=10.1021/bi702069d|pmc=2492582|pmid=18370404}}</ref> |
||
[[پرونده:Chromopsin_Consensus_Sequence_Logos.svg|راست|قاب| توالیهای گروهی کروموپسینهای مختلف: ستون اول شامل یک عدد برای هر گروه کرومپسین برای ارجاع آسان است. ستون دوم نام هر گروه را نشان میدهد. سوم شامل تعداد توالی در هر گروه است. و ستون چهارم حاوی آرم دنباله |
[[پرونده:Chromopsin_Consensus_Sequence_Logos.svg|راست|قاب| توالیهای گروهی کروموپسینهای مختلف: ستون اول شامل یک عدد برای هر گروه کرومپسین برای ارجاع آسان است. ستون دوم نام هر گروه را نشان میدهد. سوم شامل تعداد توالی در هر گروه است. و ستون چهارم حاوی آرم دنباله است، ارتفاع حروف نشاندهنده درصد آن [[آمینو اسید|اسید آمینه]] داده شده در آن جایگاه است. محور x جایگاه اسید آمینه مربوط به رودوپسین گاو را نشان میدهد. جایگاههای 292 <sup>7.39</sup> و 314 <sup>7.64</sup> با رنگ خاکستری مشخص شدهاند. [[لیزین]] (K) 296 <sup>7.43</sup> با پسزمینه خاکستری برجسته شدهاست که در نموپسینها با [[آرژینین|آرژنین]] (R) و در گلووپسینها با [[گلوتامیک اسید|اسید گلوتامیک]] (E) جایگزین شدهاست. موتیف NPxxY <sup>7.53</sup> با پسزمینه خاکستری برجسته شدهاست. در اکثر اپسینها و گیرندههای جفتشده با پروتئین G حفظ میشود، اما در رتینوکرومها، RGR-opsins و Gluopsins مشتق میشود. ]] |
||
==== اپسینهای دیداری مهرهداران ==== |
==== اپسینهای دیداری مهرهداران ==== |
||
⚫ | |||
⚫ | * [[رودوپسین|تاریکاپسین (Scotopsins)]] - کسانی که مسئول [[دید در تاریکی|دید]] تاریکی (نور کم) هستند که در سلولهای میلهای بیان میشوند. از این رو نیز [[رودوپسین|میله opsins]] نامیده میشوند.<ref name="Shichida2009">{{Cite journal|vauthors=Shichida Y, Matsuyama T|date=October 2009|title=Evolution of opsins and phototransduction|journal=Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences|volume=364|issue=1531|pages=2881–2895|doi=10.1098/rstb.2009.0051|pmc=2781858|pmid=19720651}}</ref> رایجترین شکل تاریکاپسین، رودوپسین است که معمولاً Rh1 نشان داده میشود.<ref name="pmid 28289214">{{Cite journal|displayauthors=6|vauthors=Gulati S, Jastrzebska B, Banerjee S, Placeres ÁL, Miszta P, Gao S, Gunderson K, Tochtrop GP, Filipek S, Katayama K, Kiser PD, Mogi M, Stewart PL, Palczewski K|date=March 2017|title=Photocyclic behavior of rhodopsin induced by an atypical isomerization mechanism|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=114|issue=13|pages=E2608–E2615|doi=10.1073/pnas.1617446114|pmc=5380078|pmid=28289214|doi-access=free}}</ref> |
||
⚫ | |||
⚫ | * [[رودوپسین|تاریکاپسین (Scotopsins)]] - کسانی که مسئول [[دید در تاریکی|دید]] تاریکی (نور کم) هستند که در سلولهای میلهای بیان میشوند. از این رو نیز [[رودوپسین|میله opsins]] نامیده میشوند. |
||
{| class="wikitable" |
{| class="wikitable" |
||
خط ۲۶: | خط ۲۴: | ||
| LWS |
| LWS |
||
| مخروط |
| مخروط |
||
| ۵۰۰–۵۷۰ |
|||
| 500–570 |
|||
| سبز، زرد، قرمز |
| سبز، زرد، قرمز |
||
| OPN1LW "قرمز" / OPN1MW "سبز" |
| OPN1LW "قرمز" / OPN1MW "سبز" |
||
|- |
|- |
||
| حساس به امواج کوتاه |
| حساس به امواج کوتاه ۱ |
||
| SWS1 |
| SWS1 |
||
| مخروط |
| مخروط |
||
| ۳۵۵–۴۴۵ |
|||
| 355-445 |
|||
| |
| فرابنفش، بنفش |
||
| OPN1SW "آبی" |
| OPN1SW "آبی"{{سخ}}(منقرضشده در [[تکسوراخسانان]]) |
||
|- |
|- |
||
| حساس به امواج کوتاه |
| حساس به امواج کوتاه ۲ |
||
| SWS2 |
| SWS2 |
||
| مخروط |
| مخروط |
||
| ۴۰۰–۴۷۰ |
|||
| 400-470 |
|||
| بنفش، آبی |
| بنفش، آبی |
||
| ( |
| (منقرضشده در [[ددان|پستانداران تریان]]) |
||
|- |
|- |
||
| شبیه رودوپسین |
| شبیه رودوپسین ۲ |
||
| Rh2 |
| Rh2 |
||
| مخروط |
| مخروط |
||
| ۴۸۰–۵۳۰ |
|||
| 480–530 |
|||
| سبز |
| سبز |
||
| ( |
| (منقرضشده در پستانداران) |
||
|- |
|- |
||
| |
| ردوپسین مانند ۱ |
||
| Rh1 |
| Rh1 |
||
| راد |
| راد |
||
| ~ |
| ~ ۵۰۰ |
||
| سبز آبی |
| سبز آبی |
||
| [[رودوپسین|RHO]] |
| [[رودوپسین|RHO]]، رودوپسین انسانی |
||
|} |
|} |
||
== منابع == |
== منابع == |
||
{{پانویس|چپچین=بله}} |
|||
[[رده:دید]] |
[[رده:دید]] |
نسخهٔ کنونی تا ۱۵ نوامبر ۲۰۲۲، ساعت ۲۰:۲۷
اپسینهای جانوری گیرندههای جفتشده با پروتئین G و گروهی از پروتئینها هستند که از طریق رنگبر، معمولاً شبکیه، به نور حساس میشوند. هنگامی که اپسینها به شبکیه متصل میشوند، به پروتئینهای رتینیلیدین تبدیل میشوند، اما معمولاً بدون در نظر گرفتن آنها همچنان اپسین نامیده میشوند. برجستهترین آنها در سلولهای گیرنده نور شبکیه دیده میشوند. پنج گروه کلاسیک از اپسینها در بینایی نقش دارند و واسطه تبدیل یک فوتون نور به سیگنال الکتروشیمیایی هستند که نخستین مرحله در آبشار انتقال بصری است. اپسین دیگری که در شبکیه چشم پستانداران یافت میشود، ملانوپسین، در ساعت زیستی شبانهروزی و واکنش نوری مردمک دخیل است اما در بینایی نقش ندارد. انسانها در مجموع ۹ اپسین دارند. علاوه بر بینایی و درک نور، اپسینها ممکن است دما، صدا یا مواد شیمیایی را نیز حس کنند.
ساختار و کارکرد
[ویرایش]اپسینهای جانوری نور را تشخیص میدهند و مولکولهایی هستند که به ما امکان دیدن را میدهند. اپسینها گیرندههای جفتشده با پروتئین G (GPCRs) هستند،[۱][۲] که گیرندههای شیمیایی هستند و دارای هفت حوزه گذرنده هستند که یک جایگاه اتصال برای لیگاند را تشکیل میدهند.[۳][۴] لیگاند اپسینها کروموفور ۱۱- سیس -رتینال مبتنی بر ویتامین A است،[۵][۶][۷][۸][۹] که به صورت کووالانسی از طریق شیفباز[۱۰][۱۱] به یک باقیمانده لیزین[۱۲] در حوزه گذرنده هفتم متصل میشود.[۱۳][۱۴][۱۵] با این حال، 11- cis -retinal فقط جایگاه اتصال را مسدود میکند و اپسین را فعال نمیکند. اپسین تنها زمانی فعال میشود که 11- cis -retinal یک فوتون نور را جذب کند و ایزومریزه شود به همه- trans -retinal,[۱۶][۱۷] شکل فعال گیرنده،[۱۸][۱۸][۱۹] که سبب تغییرهای همسان در اپسین میشود،[۱۸] که یک آبشار انتقال نوری را فعال میکند.[۲۰] بنابراین، یک گیرنده شیمیایی به گیرنده نور یا photo(n) تبدیل میشود.
در سلولهای گیرنده نوری مهرهداران، تمام ترانس رتینال آزاد میشود و با یک شبکیه ۱۱ سیس جدید ساختهشده از سلولهای اپیتلیال شبکیه جایگزین میشود. علاوه بر ۱۱- cis -retinal (A1)، 11- cis -۳،4-didehydroretinal (A2) نیز در مهرهداران به عنوان لیگاند مانند ماهیان آب شیرین یافت میشود.[۱۹] در مقایسه با اپسینهای A1، اپسینهای متصل به A2 دارای λ max و طیف جذبی هستند.[۲۱]
اپسینهای دیداری مهرهداران
[ویرایش]- روشناپسین (فتوپسین)ها - کسانی که مسئول دید در روشنایی (نور روزانه) هستند که در سلولهای مخروطی بیان میشوند. از این رو اپسینهای مخروطی نیز وجود دارد. فتوپسینها بر اساس حساسیت طیفی آنها، یعنی طول موجی که در آن بیشترین جذب نور مشاهده میشود (λmax) تقسیمبندی میشوند.
- تاریکاپسین (Scotopsins) - کسانی که مسئول دید تاریکی (نور کم) هستند که در سلولهای میلهای بیان میشوند. از این رو نیز میله opsins نامیده میشوند.[۲۲] رایجترین شکل تاریکاپسین، رودوپسین است که معمولاً Rh1 نشان داده میشود.[۲۳]
نام | Abbr. | سلول | max λ (nm) | رنگ | نوع انسانی |
---|---|---|---|---|---|
حساس به امواج بلند | LWS | مخروط | ۵۰۰–۵۷۰ | سبز، زرد، قرمز | OPN1LW "قرمز" / OPN1MW "سبز" |
حساس به امواج کوتاه ۱ | SWS1 | مخروط | ۳۵۵–۴۴۵ | فرابنفش، بنفش | OPN1SW "آبی" (منقرضشده در تکسوراخسانان) |
حساس به امواج کوتاه ۲ | SWS2 | مخروط | ۴۰۰–۴۷۰ | بنفش، آبی | (منقرضشده در پستانداران تریان) |
شبیه رودوپسین ۲ | Rh2 | مخروط | ۴۸۰–۵۳۰ | سبز | (منقرضشده در پستانداران) |
ردوپسین مانند ۱ | Rh1 | راد | ~ ۵۰۰ | سبز آبی | RHO، رودوپسین انسانی |
منابع
[ویرایش]- ↑ Casey PJ, Gilman AG (February 1988). "G protein involvement in receptor-effector coupling". The Journal of Biological Chemistry. 263 (6): 2577–2580. doi:10.1016/s0021-9258(18)69103-3. PMID 2830256.
- ↑ Attwood TK, Findlay JB (February 1994). "Fingerprinting G-protein-coupled receptors". Protein Engineering. 7 (2): 195–203. doi:10.1093/protein/7.2.195. PMID 8170923.
- ↑ Dixon RA, Kobilka BK, Strader DJ, Benovic JL, Dohlman HG, Frielle T, Bolanowski MA, Bennett CD, Rands E, Diehl RE, Mumford RA, Slater EE, Sigal IS, Caron MG, Lefkowitz RJ, Strader CD (May 1986). "Cloning of the gene and cDNA for mammalian beta-adrenergic receptor and homology with rhodopsin". Nature. 321 (6065): 75–79. Bibcode:1986Natur.321...75D. doi:10.1038/321075a0. PMID 3010132.
{{cite journal}}
: Unknown parameter|displayauthors=
ignored (|display-authors=
suggested) (help) - ↑ Dixon RA, Sigal IS, Rands E, Register RB, Candelore MR, Blake AD, Strader CD (March 1987). "Ligand binding to the beta-adrenergic receptor involves its rhodopsin-like core". Nature. 326 (6108): 73–77. Bibcode:1987Natur.326...73D. doi:10.1038/326073a0. PMID 2881211.
- ↑ Wald G (July 1934). "Carotenoids and the Vitamin A Cycle in Vision". Nature. 134 (3376): 65. Bibcode:1934Natur.134...65W. doi:10.1038/134065a0.
- ↑ Wald G, Brown PK, Hubbard R, Oroshnik W (July 1955). "Hindered Cis Isomers of Vitamin a and Retinene: The Structure of the Neo-B Isomer". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 41 (7): 438–451. Bibcode:1955PNAS...41..438W. doi:10.1073/pnas.41.7.438. PMC 528115. PMID 16589696.
- ↑ Brown PK, Wald G (October 1956). "The neo-b isomer of vitamin A and retinene". The Journal of Biological Chemistry. 222 (2): 865–877. doi:10.1016/S0021-9258(20)89944-X. PMID 13367054.
- ↑ Oroshnik W (June 1956). "The Synthesis and Configuration of Neo-B Vitamin A and Neoretinine b". Journal of the American Chemical Society. 78 (11): 2651–2652. doi:10.1021/ja01592a095.
- ↑ Oroshnik W, Brown PK, Hubbard R, Wald G (September 1956). "HINDERED CIS ISOMERS OF VITAMIN A AND RETINENE: THE STRUCTURE OF THE NEO-b ISOMER". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 42 (9): 578–580. Bibcode:1956PNAS...42..578O. doi:10.1073/pnas.42.9.578. PMC 534254. PMID 16589909.
- ↑ Collins FD (March 1953). "Rhodopsin and indicator yellow". Nature. 171 (4350): 469–471. Bibcode:1953Natur.171..469C. doi:10.1038/171469a0. PMID 13046517.
- ↑ Pitt GA, Collins FD, Morton RA, Stok P (January 1955). "Studies on rhodopsin. VIII. Retinylidenemethylamine, an indicator yellow analogue". The Biochemical Journal. 59 (1): 122–128. doi:10.1042/bj0590122. PMC 1216098. PMID 14351151.
- ↑ Bownds D (December 1967). "Site of attachment of retinal in rhodopsin". Nature. 216 (5121): 1178–1181. Bibcode:1967Natur.216.1178B. doi:10.1038/2161178a0. PMID 4294735.
- ↑ Hargrave PA, McDowell JH, Curtis DR, Wang JK, Juszczak E, Fong SL, Rao JK, Argos P (1983). "The structure of bovine rhodopsin". Biophysics of Structure and Mechanism. 9 (4): 235–244. doi:10.1007/BF00535659. PMID 6342691.
{{cite journal}}
: Unknown parameter|displayauthors=
ignored (|display-authors=
suggested) (help) - ↑ Palczewski K, Kumasaka T, Hori T, Behnke CA, Motoshima H, Fox BA, Le Trong I, Teller DC, Okada T, Stenkamp RE, Yamamoto M, Miyano M (August 2000). "Crystal structure of rhodopsin: A G protein-coupled receptor". Science. 289 (5480): 739–745. Bibcode:2000Sci...289..739P. CiteSeerX 10.1.1.1012.2275. doi:10.1126/science.289.5480.739. PMID 10926528.
{{cite journal}}
: Unknown parameter|displayauthors=
ignored (|display-authors=
suggested) (help) - ↑ Murakami M, Kouyama T (May 2008). "Crystal structure of squid rhodopsin". Nature. 453 (7193): 363–367. Bibcode:2008Natur.453..363M. doi:10.1038/nature06925. PMID 18480818.
- ↑ Hubbard R, Kropf A (February 1958). "The Action of Light on Rhodopsin". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 44 (2): 130–139. Bibcode:1958PNAS...44..130H. doi:10.1073/pnas.44.2.130. PMC 335377. PMID 16590155.
- ↑ Kropf A, Hubbard R (November 1959). "The mechanism of bleaching rhodopsin". Annals of the New York Academy of Sciences. 74 (2): 266–280. Bibcode:1959NYASA..74..266K. doi:10.1111/j.1749-6632.1958.tb39550.x. PMID 13627857.
- ↑ ۱۸٫۰ ۱۸٫۱ ۱۸٫۲ Choe HW, Kim YJ, Park JH, Morizumi T, Pai EF, Krauss N, Hofmann KP, Scheerer P, Ernst OP (March 2011). "Crystal structure of metarhodopsin II". Nature. 471 (7340): 651–655. Bibcode:2011Natur.471..651C. doi:10.1038/nature09789. PMID 21389988.
{{cite journal}}
: Unknown parameter|displayauthors=
ignored (|display-authors=
suggested) (help) - ↑ ۱۹٫۰ ۱۹٫۱ Wald G (October 1968). "Molecular basis of visual excitation". Science. 162 (3850): 230–239. Bibcode:1968Sci...162..230W. doi:10.1126/science.162.3850.230. PMID 4877437.Wald G (October 1968). "Molecular basis of visual excitation". Science. 162 (3850): 230–239. Bibcode:1968Sci...162..230W. doi:10.1126/science.162.3850.230. PMID 4877437. خطای یادکرد: برچسب
<ref>
نامعتبر؛ نام «Wald1968» چندین بار با محتوای متفاوت تعریف شده است. (صفحهٔ راهنما را مطالعه کنید.). - ↑ Terakita A, Kawano-Yamashita E, Koyanagi M (January 2012). "Evolution and diversity of opsins". Wiley Interdisciplinary Reviews: Membrane Transport and Signaling. 1 (1): 104–111. doi:10.1002/wmts.6.
- ↑ Amora TL, Ramos LS, Galan JF, Birge RR (April 2008). "Spectral tuning of deep red cone pigments". Biochemistry. 47 (16): 4614–4620. doi:10.1021/bi702069d. PMC 2492582. PMID 18370404.
- ↑ Shichida Y, Matsuyama T (October 2009). "Evolution of opsins and phototransduction". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 364 (1531): 2881–2895. doi:10.1098/rstb.2009.0051. PMC 2781858. PMID 19720651.
- ↑ Gulati S, Jastrzebska B, Banerjee S, Placeres ÁL, Miszta P, Gao S, Gunderson K, Tochtrop GP, Filipek S, Katayama K, Kiser PD, Mogi M, Stewart PL, Palczewski K (March 2017). "Photocyclic behavior of rhodopsin induced by an atypical isomerization mechanism". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 114 (13): E2608–E2615. doi:10.1073/pnas.1617446114. PMC 5380078. PMID 28289214.
{{cite journal}}
: Unknown parameter|displayauthors=
ignored (|display-authors=
suggested) (help)